上海金畔生物haemtech HCI-0150R现货说明书
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Fibrinogen and Fragments
纤维蛋白原和碎片
纤维蛋白原
的域结构显示了Aα,Bβ和γ链的三角结构,释放FPA和FPB的IIa裂解位点(IIa)以及产生D片段和E片段的纤溶酶裂解位点(Pm)。
上海金畔生物haemtech HCI-0150R现货
- HCI-0150R 人体研究级纤维蛋白原
尺寸 2毫克 公式 10 mM NaCit,10 mM NaPO 4,pH 7.3 存储 -80°摄氏度 纯度 通过SDS-PAGE,> 95% 活性测定 不适用 保质期(正确存放) 12个月 - HCI-0150D 人类纤维蛋白原片段D
尺寸 200微克 公式 由0.9%NaCl,3%甘氨酸(w / v)冻干 存储 4°摄氏度 纯度 通过SDS-PAGE,> 95% 活性测定 不适用 保质期(正确存放) 12个月 - HCI-0150E 人纤维蛋白原片段E
尺寸 100微克 公式 由0.9%NaCl,3%甘氨酸(w / v)冻干 存储 4°摄氏度 纯度 通过SDS-PAGE,> 95% 活性测定 不适用 保质期(正确存放) 12个月 - MCI-5150 小鼠纤维蛋白原
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尺寸 1毫克 公式 10 mM NaCit,10 mM NaPO 4,pH 7.3 存储 -70°摄氏度 纯度 通过SDS-PAGE,> 95% 活性测定 不适用 保质期(正确存放) 12个月
凝血酶(IIa)催化的可溶性纤维蛋白原(Fbg)裂解形成纤维蛋白(Fbn)是凝血级联反应中的终蛋白水解事件。这些可溶性Fbn单体自发聚合形成不溶性Fbn网络,该网络通过因子XIIIa催化的α和γ链的lys和glu残基交联而稳定。Fbn网络是止血栓的主要蛋白质成分。
血浆纤维蛋白原是肝脏中合成的大糖蛋白(Mr = 340,000),浓度为2.6 mg / ml。它是由三对二硫键连接的不同多肽链(Aα,Bβ和γ)组成的二硫键连接的二聚体。Aα链的显着特征是N端肽(纤维蛋白肽A(FPA,1-16)),XIIIa因子交联位点和2个磷酸化位点。合成时,Fbg被*磷酸化,但仅以20-30%的磷酸化水平循环。Bβ链包含纤维蛋白肽B(FPB,1-14),3个N-连接的碳水化合物部分(Mr = 2500)之一和N-末端焦谷氨酸。γ链包含另一个N-连接的糖基化位点和XIIIa因子交联位点。2个伸长的亚基((AαBβγ)2)以反平行的方式排列,形成6条链的三点状排列。节点由3条平行链之间的二硫环形成。中心节点(n-二硫键结,E结构域)由通过11个二硫键连接在一起的所有6条链的N-末端形成。该区域包含2个IIa敏感位点。通过在R16-G17处裂解释放的FPA产生Fbn I,从而暴露Aα链上的聚合位点(17-20)。这些区域与Fbn的D结构域上的互补区域结合形成原纤维。随后,FPB(R14-G15)从Bβ链的IIa裂解暴露出额外的聚合位点,并促进Fbn网络的横向生长。通过在R16-G17处裂解释放的FPA产生Fbn I,从而暴露Aα链上的聚合位点(17-20)。这些区域与Fbn的D结构域上的互补区域结合形成原纤维。随后,FPB(R14-G15)从Bβ链的IIa裂解暴露出额外的聚合位点,并促进Fbn网络的横向生长。通过在R16-G17处裂解释放的FPA产生Fbn I,从而暴露Aα链上的聚合位点(17-20)。这些区域与Fbn的D结构域上的互补区域结合形成原纤维。随后,FPB(R14-G15)从Bβ链的IIa裂解暴露出额外的聚合位点,并促进Fbn网络的横向生长。
中心节点(E域)和C端节点(D域)之间的2个域中的每个域均由彼此缠绕的Aα,Bβ和γ链的平行α螺旋区域组成,形成“线圈”极性残基朝外,非极性残基形成疏水核。在该区域中,所有3条链均具有蛋白酶(纤溶酶)敏感位点。另一个主要的纤溶酶主要敏感位点是来自C端节点的α链的亲水性扰动。在这些位点上受控的纤溶酶降解将Fbg转化为片段D和片段E。通过盐分馏,凝胶过滤和离子交换色谱分离各个片段。将片段冻干以供储存在4℃下。高度纯化的研究级纤维蛋白原(> 95%可凝块)是通过常规技术和亲和力技术的组合制备的。它以柠檬酸磷酸盐的冷冻溶液形式提供,可在-80°C下储存。
上海金畔生物haemtech HCI-0150R现货
凝胶 | Novex 4-12%Bis-Tris |
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加载 | 每泳道1 µg;纯化的人纤维蛋白原 |
缓冲 | 拖把 |
标准 | 参见BluePlus 2; 肌球蛋白(191 kDa),磷酸化酶B(97 kDa),BSA(64 kDa),谷氨酸脱氢酶(51 kDa),酒精脱氢酶(39 kDa),碳酸酐酶(28 kDa),肌红蛋白红(19 kDa),溶菌酶(14 kDa) |
本土化 | 血浆,血小板 | |||||
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血浆浓度 | 2.6毫克/毫升 | |||||
行动方式 | 前体分子被凝血酶切割形成纤维蛋白凝块。 | |||||
分子量 | 340,000 | |||||
消光系数 |
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等电点 | 5.1-6.3 | |||||
结构体 | 3对不相同的链Aα(Mr = 66,800),Bβ(Mr = 52,000)和γ(Mr = 46,500)的二聚体,带有2个末端D结构域和一个中央E结构域的细长三叉形分子。XIIIa因子交联位点在Aα链的E328,E366,K508,K584处;在Bβ链中的E398和K406处。 | |||||
碳水化合物百分比 | 3% | |||||
翻译后修饰 | Aα链:2个磷酸化丝氨酸,S3,S346Bβ 链:N364糖基化位点Mr = 2500,N末端焦谷氨酸 γ链:糖基化N52 |
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